![](https://static.youtibao.com/asksite/comm/h5/images/m_q_title.png)
有关酶Km值的叙述正确的是A.Km值是酶一底物复合物的解离常数B.Km值与酶的结构无关C.Km值与底物的
有关酶Km值的叙述正确的是
A.Km值是酶一底物复合物的解离常数
B.Km值与酶的结构无关
C.Km值与底物的性质无关
D.Km值并不反映酶与底物的亲和力
E.Km值在数值上是达到最大反应速度一半时所需要的底物浓度
![](https://static.youtibao.com/asksite/comm/h5/images/solist_ts.png)
有关酶Km值的叙述正确的是
A.Km值是酶一底物复合物的解离常数
B.Km值与酶的结构无关
C.Km值与底物的性质无关
D.Km值并不反映酶与底物的亲和力
E.Km值在数值上是达到最大反应速度一半时所需要的底物浓度
A.不改变酶促反应的最大限度
B.改变Km值
C.酶与底物、抑制剂可同时结合,但不影响其释放出产物
D.抑制剂与酶结合后,不影响酶与底物的结合
E.抑制剂与酶的活性中心结合
Km值的大小与
A.酶的浓度有关
B.酶作用时间有关
C.酶的性质有关
D.酶作用环境pH有关
E.酶作用温度有关
关于酶竞争性抑制特点,()的叙述是错误的。
A.抑制剂与底物结构相似
B.抑制剂与酶分子共价结合
C.抑制剂与底物竞争酶的活性中心
D.当抑制剂存在时,表观Km值增大
E.抑制剂恒浓度时,增加底物浓度,理论上能达到最大反应速率
A.在加入竞争性抑制剂后,Vmax不变,Km变大
B.在加入非竞争性抑制剂后,Km及Vmax都变小
C.在加入反竞争性抑制剂后,Km值不变,Vmax变小
D.以上说法均不正确
A.从较低pH到最适pH之间,酶的活性随着pH的升高而升高
B.从最适pH到较高pH之间,酶的活性随着pH的升高而降低
C.在最适温度时,酶促反应速率最大
D.Km值不是酶的特征性常数,与酶浓度有关
米氏常数Km值是一个与酶浓度无关的特征常数,但表观Km值受酶浓度的影响。()
A.正确
B.错误
A.Km值是酶的特征性常数
B.Km是一个常数,所以没有任何单位
C.Km值大表示E与S的亲力大,反之则亲和力小
D.Km值为V等于Vmax时的底物浓度
E.测定某一酶的Km值,必须用纯酶才行
A.抑制剂既与酶相结合又与酶-底物复合物相结合
B.抑制剂使酶促反应的Km值升高,Vmax降低
C.抑制剂使酶促反应的Km值降低,Vmax升高
D.抑制剂只与酶-底物复合物结合
E.抑制剂使酶促反应的Km值不变,Vmax降低